LBP (липополисахарид-связывающий белок) представляет собой гликопротеин с относительной молекулярной массой 60000. Его белковая структура представляет собой одноцепочечный полипептид с относительной молекулярной массой 5000. Он подвергается реакции гликозилирования в теле Гольджи и секретируется в кровь после созревания, чтобы стать гликопротеином. LBP не является термостойким, и его активность обычно стабильна при 50 ℃, а около 50% активности теряется между 53 и 56 ℃. Когда мышиная сыворотка или мышиная чистая LBP нагревались до 59 ℃, активность полностью терялась. Плазма человека чувствительна к теплу. Наиболее распространенный метод инактивации комплемента (56 ℃, 30 мин) может привести к потере 70% биологической активности LBP.

В настоящее время установлено, что аминокислотная последовательность белка LBP человека представляет собой полипептидную цепь зрелого белка, состоящую из пептида сигнальной последовательности с 25 аминокислотными остатками и 452 аминокислотными остатками. В полипептидной цепи имеется четыре цистеина и пять сайтов связывания гликозилирования, которые расположены в 275~277, 325~327, 330~332361~363 и 369~371 сайтах полипептидной цепи соответственно. Белковая структура LBP кролика очень похожа на человеческую. Он также состоит из гидрофобной полипептидной цепи, состоящей из 26 аминокислотных остатков, и белковой полипептидной цепи, состоящей из 456 аминокислотных остатков. Его аминокислотная последовательность в высокой степени гомологична последовательности аминокислот человека: 69% такой же аминокислотной последовательности; Нуклеотидная последовательность соответствует 78%, но содержит только 2 цистеина и 3 сайта связывания гликозилирования, которые расположены в 275~277, 325~327 и 361~363 сайтах соответственно. Химическая пространственная конформация LBP до сих пор неясна, что может быть похоже на BPI (бактерицидный/улучшающий проницаемость белок).