Хотя структура О-антигена разнообразна, его синтез осуществляется на цитоплазматической поверхности. Сначала сахарная группа переносится на мембраносвязывающий липид GCL (липид-носитель гликоля) через предшественник моносахарида нуклеозиддифосфата, а затем новый О-антиген соединяется с независимо синтезированной структурой липидного ядра на периплазматической поверхности.

1. Синтетический путь

Пути синтеза О-антигена можно разделить на три категории в соответствии с компонентами, участвующими в процессе полимеризации повторяющихся единиц О-антигена, местом полимеризации, а также компонентами и способами, участвующими в транспорте полисахаридной цепи через мембрану в периплазматическое пространство. поверхность:

Процесс синтеза повторяющихся единиц О-антигена и полимеризации Salmonella typhimurium показан на рис. 1-6.

Сначала WbaP катализирует перенос галактозо-1-фосфата от UDP-Gal к GCL-P с образованием GCL-PP-Gal, а затем завершает синтез повторяющихся единиц под действием ряда гликозилтрансфераз. Вновь синтезированная повторяющаяся единица GCL-PP переносится с цитоплазматической поверхности на периплазматическую интерстициальную поверхность, а новый полимер GCL-PP используется в качестве донора для переноса полимера на вновь синтезированную повторяющуюся единицу. Перед следующим повторным единичным синтезом GCL-PP, который гидролизовал полимер, GCL-P должен быть сгенерирован пирофосфорилазой, чтобы снова сыграть свою роль.

Для некоторых O-антител Shigella и Escherichia coli K-12 сахарная группа, связанная с полисахаридом сердцевины, представляет собой GlcNAc, а не Gal. Синтез этих повторяющихся единиц инициируется UDP-GlcNA c:GCL-P-GlcNAc-1-P трансферазой WecA (Rfe), а последующий синтез и полимеризация повторяющихся единиц такие же, как у Salmonella typhimurium.

(2) ABC-транспортер-зависимый тип: этот путь ограничивается синтезом О-антигена с чрезвычайно простой структурой, который обычно представляет собой линейный гомомер, такой как антиген O8, O9 E. coli и Klebsiella pneumoniae O1. Синтез инициируется образованием «праймера» GCL-PP-GlcNAc, катализируемого WecA, на поверхности цитоплазмы. Гликозилтрансфераза непрерывно переносит сахарную группу на невосстанавливающий конец растущего полимера для реализации реакции поликонденсации. Реакция поликонденсации не требует участия способа. Специфичность гликозилтрансферазы определяет структуру ее повторяющейся единицы. О-антиген, синтезированный на цитоплазматической поверхности, переносится на поверхность периплазматической щели через АВС-транспортное устройство, и в нем завершается реакция соединения с кором липида А.

(3) Зависимый от синтазы: этот путь был недавно обнаружен у Salmonella O54. Структура O54 представляет собой поли-N-ацетилманнозамин (MANNAc). Для его синтеза также требуется «праймер» GCL-PP-GlcNAc, синтезированный WecA, а затем WbbF (RfbB) катализирует удлинение полимера. WbbF представляет собой прогрессивную гликозилтрансферазу или синтазу, которая выполняет двойную функцию трансферазы-вывода и переносит синтезированный О-антиген с цитоплазматической поверхности на периплазматическую поверхность.